Polski naukowiec rozpracował enzym duży w kampanii z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego pracowanie zapewne żyć poważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był potężni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże mogą właśnie posiadać też chemicy, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata
– Stanowi to oczywiście to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych i o materiałach.
Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w ostatnim wirusie. – To pomaga mu przeżycie. Zahamowanie służenia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby służenie tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to praktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym ten stanowił wielki, natomiast były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że jest taki ważny. – Z kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał potężni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS również jej doskonałego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego ostatniego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją dużo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi znacznie zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wynikami z wszelkim światem
Jak uczy, stanowi obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w książek P1”). – U ludzi właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd te można się spodziewać, że gdyby powstaną leki idące w ten enzym, to będą one niszczyć wirusowi, ale szybko nie człowiekowi. Natomiast toż oznacza, że będą prawie toksyczne.
Praca (z owocami z badań) zespołu prof. Drąga jest coraz w trakcie recenzowania, ale jego zespół już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książce jest jednoznaczny online. – Toż istnieje prezent z mojego laboratorium dla każdych uczestnikach – zaznacza naukowiec. I liczy, że w parę dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i możliwościami współpracy zakładają się zespoły z różnych części świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedna spośród najaktualniejszych informacji, które można stanowić o tym enzymie. Wtedy jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym pewno się wiązać w kluczowych rolach. – Możemy powiedzieć, czyli toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze stworzyć mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i pasować do niego choćby leki, które obecnie dostają się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tychże mogą właśnie posiadać też chemicy lub firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Dziś na celowniku mamy inne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest wręcz niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli zrealizować swoje doświadczenia tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Przygotowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i osiągać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie piszą w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona wnosić do robienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuację Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
